Что делают белки в организме человека. Избыток белка: насколько это вредно

1. Состав молекул белков. Белки- органические вещества, в состав молекул которых входят

углерод, водород, кислород и азот, а иногда - сера и другие химические

элементы.

2. Строение белков. Белки - макромолекулы, состоящие

из десятков, сотен аминокислот. Разнообразие аминокислот (около 20 видов),

входящих в состав белков.

3. Видовая специфичность белков - различие белков,

входящих в состав организмов, относящихся к разным видам, определяемое числом

аминокислот, их разнообразием, последовательностью соединения в молекулах

белка. Специфичность белков у разных организмов одного вида - причина

отторжения органов и тканей (тканевой несовместимости) при их пересадке от

одного человека другому.

4. Структура белков - сложная конфигурация молекул

белков в пространстве, поддерживаемая разнообразными химическими связями -

ионными, водородными, ковалентными. Естественное состояние белка. Денатурация -

нарушение структуры молекул белков под влиянием различных факторов -

нагревания, облучения, действия химических веществ. Примеры денатурации:

изменение свойств белка при варке яиц, переход белка из жидкого состояния в

твердое при построении пауком паутины.

5. Роль белков в организме:

Каталитическая. Белки - катализаторы, увеличивающие

скорость химических реакций в клетках организма. Ферменты - биологические

катализаторы;

Структурная. Белки - элементы плазматической

мембраны, а также хрящей, костей, перьев, ногтей, волос, всех тканей и органов;

Энергетическая. Способность молекул белков к

окислению с освобождением необходимой для жизнедеятельности организма энергии;

Сократительная. Актин и миозин - белки, входящие в

состав мышечных волокон и обеспечивающие их сокращение вследствие способности

молекул этих белков к денатурации;

Двигательная. Передвижение ряда одноклеточных

организмов, а также сперматозоидов при помощи ресничек и жгутиков, в состав

которых входят белки;

Транспортная. Например, гемоглобин - белок, входящий

в состав эритроцитов и обеспечивающий перенос кислорода и углекислого газа;

Запасающая. Накопление белков в организме в качестве

запасных питательных веществ, например в яйце, молоке, семенах растений;

Защитная. Антитела, фибриноген, тромбин - белки,

участвующие в выработке иммунитета и свертывании крови;

Регуляторная. Гормоны - вещества, обеспечивающие

наряду с нервной системой гуморальную регуляцию функций организма. Роль гормона

инсулина в регуляции содержания сахара в крови.

2. Биологическое значение размножения организмов. Способы размножения.

1. Размножение и его значение.

Размножение - воспроизведение себе подобных организмов, что обеспечивает

существование видов в течение многих тысячелетий, способствует увеличению

численности особей вида, преемственности жизни. Бесполое, половое и

вегетативное размножение организмов.

2. Бесполое размножение - наиболее древний способ. В

бесполом участвует один организм, в то время как в половом чаще всего участвуют

две особи. У растений бесполое размножение с помощью споры - одной

специализированной клетки. Размножение спорами водорослей, мхов, хвощей,

плаунов, папоротников. Высыпание спор из растений, прорастание их и развитие из

них новых дочерних организмов в благоприятных условиях. Гибель огромного числа

спор, попадающих в неблагоприятные условия. Невысокая вероятность появления

новых организмов из спор, поскольку они содержат мало питательных веществ и

проросток поглощает их в основном из окружающей среды.

3. Вегетативное размножение - размножение растений с

помощью вегетативных органов: надземного или подземного побега, части корня,

листа, клубня, луковицы. Участие в вегетативном размножении одного организма

или его части. Сходство дочернего растения с материнским, так как оно

продолжает развитие материнского организма. Большая эффективность и

распространение вегетативного размножения в природе, так как дочерний организм

формируется быстрее из части материнского, чем из споры. Примеры вегетативного

размножения: с помощью корневищ - ландыш, мята, пырей и др.; укоренением

нижних, касающихся почвы ветвей (отводками) - смородина, дикий виноград; усами

Земляника; луковицами - тюльпан, нарцисс, крокус. Использование вегетативного

размножения при выращивании культурных растений: клубнями размножают картофель,

луковицами - лук и чеснок, отводками - смородину и крыжовник, корневыми

отпрысками - вишню, сливу, черенками - плодовые деревья.

4. Половое размножение. Сущность полового размножения

в формировании половых клеток (гамет), слиянии мужской половой клетки

(сперматозоида) и женской (яйцеклетки) - оплодотворении и развитии нового

дочернего организма из оплодотворенной яйцеклетки. Благодаря оплодотворению получение

дочернего организма с более разнообразным набором хромосом, значит, с более

разнообразными наследственными признаками, вследствие чего он может оказаться

более приспособленным к среде обитания. Наличие полового размножения у

полового процесса у растений в процессе их эволюции, появление наиболее сложной

формы у семенных растений.

5. Семенное размножение происходит с помощью семян,

широко распространено и вегетативное размножение). Последовательность этапов

семенного размножения: опыление - перенос пыльцы на рыльце пестика, ее

прорастание, появление путем деления двух спермиев, их продвижение в

семязачаток, затем слияние одного спермия с яйцеклеткой, а другого - со

вторичным ядром (у покрытосеменных). Формирование из семязачатка семени -

зародыша с запасом питательных веществ, а из стенок завязи - плода. Семя -

зачаток нового растения, в благоприятных условиях оно прорастает и первое время

проросток питается за счет питательных веществ семени, а затем его корни

начинают поглощать воду и минеральные вещества из почвы, а листья - углекислый

газ из воздуха на солнечном свету. Самостоятельная жизнь нового растения.

Попробуем выяснить, какое значение имеют белки для организма человека. Углеводы, белки, минеральные соли, жиры, витамины, которые входят в состав пищи, нужны человеку для различных внутренних процессов.

Питательные вещества - это источник энергии, который покрывает все расходы живого организма. Рассуждая над тем, каково значение белков в организме, отметим, что они являются отличным строительным материалом, необходимым для роста, воспроизведения новых клеток.

К базовым элементам относят углеводы, жиры, белки. Значение белков, жиров, углеводов для организма человека очевидно. Попадая в пищеварительный тракт, они под воздействием ферментов подвергаются физическим и химическим изменениям, распадаются на более простые химические соединения, всасываются в кишечник, усваиваются организмом.

История открытия

Как были выявлены белки? Значение для организма этих органических веществ выяснили только после того, как был определен их химический состав. В 1838 году голландскому биохимику Жерару Мюльдеру удалось открыть белковые тела, сформулировать теорию протеина. Исследователь отмечал, что некое вещество присутствует в животных и растениях, оно является основой жизни на планете.

Что такое белки, значение для организма которых выявил Жерар Мюльдер? Слово «протеин» означает в переводе с греческого языка - «занимающий первое место». Эти биополимеры составляют около половины сухого веса живых организмов. У вирусов этот показатель находится в диапазоне 45-95 %.

Особенности ферментов

Каково значение белков в организме человека? Их называют одними из основных четырех органических веществ живой материи. По биологическим функциям они существенно отличаются. Примерно треть всех белков человеческого тела сосредоточена в мышцах, примерно 20 % распределено в сухожилиях и костях и только 10 % находится в коже.

Рассматривая значение белков в организме человека, отметим, что наиболее важны ферменты. Несмотря на то что они присутствуют в клетках в ничтожных количествах, эти соединения управляют многими химическими реакциями, происходящими в живом организме:

• мышечная деятельность;
• активность желез внутренней секреции;
• функционирование мозга;
• окислительные взаимодействия.

В небольшой бактерии содержатся сотни ферментов.

Специфика протеинов

Анализируя значение белков для живых организмов, заметим, что протеины - обязательный компонент живых клеток. В их составе могут быть разные химические элементы: водород, кислород, углерод, сера, азот. В некоторых белковых молекулах есть фосфор. Их основными азотсодержащими веществами считают аминокислоты.

Что понять, какое значение имеют белки в организме, отметим, что свойства макромолекул определяются составом и последовательностью расположения аминокислотных остатков.

Химический состав

Между ними образуются пептидные (амидные) связи. Помимо полимерных длинных цепочек, в белках обнаруживаются остатки иных органических соединений. На одном кольце амидной связи есть ацилированная либо свободная группа, другой оснащен амидированной или свободной карбоксильной частью.

Часть цепи, имеющая аминогруппу, именуется М-концом. Фрагмент с карбоксильной группой называют С-концом пептидной цепи.

Между амидным фрагментом одной пептидной группы и NH-куском второго вещества образуются водородные связи.

Те группы, которые включены в состав радикала R аминокислот, способны вступать во взаимодействие между собой, соседними молекулами, создавая различные сложные структуры.

В макромолекулах белка есть одна либо несколько пептидных цепей, которые связаны между собой химическими поперечными связями. Среди самых распространенных их видов - дисульфидные мостики, создаваемые остатками аминокислоты цистеина.

Структуры белков

Какие структуры имеют белки? Значение для организма данного класса органических веществ объясняется их возможностью образовывать несколько структур. Простейшая структура формируется при линейном встраивании аминокислотных фрагментов, соединяемых между собой амидными (пептидными) связями. В процессе образования водородных связей наблюдается закручивание в спирали пептидных цепей. Процесс сопровождается формированием большого количества водородных связей, завершается образованием максимально выгодной энергетической конфигурации.

Такую сложную структуру впервые обнаружил американский физик и химик Полинг, анализируя на основе рентгеновского анализа основной белок шерсти и волос - кератин.

Увиденную структуру он назвал а-спиралью (а-структурой).

На один ее виток приходится по 3,6-3,7 аминокислотных остатков, расстояние между которыми достигает 0,54 миллиардных доли метра.

Рассуждая над тем, каково значение белков для жизнедеятельности организма, отметим, что стабильность такой спирали объясняется водородными связями, образуемыми внутри молекулы. В случае растяжения макроструктуры происходит ее превращение в линейный вид.

Силы электростатического взаимодействия (притяжения и отталкивания) препятствуют формированию правильной структуры. Они появляются между аминокислотными группами. Также на этот процесс влияют пирролидиновые кольца, заставляющие пептидную цепочку прогибаться на отдельных участках.

Затем происходит ориентация отдельных участков белковой макромолекулы в пространстве, сопровождающаяся формированием сильноизогнутой, пространственной структуры. Своей устойчивостью она обязана взаимодействию радикалов R с аминокислотами, сопровождающемуся образованием дисульфидных мостиков, ионных пар, водородных связей. Именно она характеризует основные биологические и химические свойства белковых полимеров.

Классификация

В зависимости от особенностей пространственной структуры принято подразделять все белки на два класса:

• фибриллярные, выступающие в роли структурного материала;
• глобулярные, к которым относятся антитела, ферменты, гормоны.

У полипептидных цепей спиралевидная форма, закрепленная водородными внутримолекулярными связями. В волокнах этого класса пептидные закрученные цепочки находятся параллельно оси, ориентируясь друг на друга. Их близкое расположение позволяет формировать нитевидные структуры. Этим объясняется высокая степень асимметрии таких биополимеров.

Практически не растворяются в воде, образуя растворы высокой вязкости. К ним относятся белки, которые входят в состав покровных образований и тканей:

• миозин, относящийся к белку мышечных тканей;
• коллаген, составляющий основу кожных покровов и седиментационных тканей;
• креатин, содержащийся в роговых покровах, волосах, перьях, шерсти.

Представителем данного класса является фиброин - белок натурального шелка. Эта сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в нерастворимую прочную нить, является структурой, которая формируется с помощью водородных межмолекулярных связей. Именно это определяет высокую механическую прочность натурального шелка.

Отличаются изогнутой формой пептидных цепей. Глобулы имеют несущественную степень асимметрии, отличаются высокой растворимостью в воде, несущественной вязкостью образуемых растворов. Среди них можно отметить белки крови:

• альбумин;
• гемоглобин;
• глобулин.

Разделение белков на глобулярные и фибриллярные весьма условное, так как существует огромное количество макромолекул с промежуточной структурой.

Зависимость свойств

С чем связано такое большое значение белка в организме человека? Кратко можно отметить, что многообразие физических и химически свойств белковых молекул определяется разницей конфигураций полипептидных цепей, условиями образования пространственной структуры макромолекулы, которая будет влиять на его основные функции в организме. Количество аминокислотных остатков, которые включены в макромолекулы, колеблется в диапазоне от 51 (инсулин) до 140 (миоглобин).

Именно поэтому величина относительной составляет от нескольких тысяч до многих миллионов.

С помощью элементарного состава была установлена эмпирическая формула молекулы белка - гемоглобина крови. Гормоны и ферменты имеют менее сложную структуру. Так, у инсулина молекулярная масса составляет 6500, а у вируса гриппа - 320.000.000.

Особенности полипептидных молекул

К ним принято относить вещества белковой природы, которые имеют в своем составе остатки аминокислот, объединенных пептидными связями. Они обладают меньшим значением относительной молекулярной массы, степенью пространственной организации, чем белок.

При растворении в воде получается молекулярно-дисперсная система, являющая раствором высокомолекулярного соединения. Часть соединений выделяют в виде кристаллов: гемоглобин крови, белок куриного яйца.

Велико значение для организма белков, жиров, углеводов.

Полипептиды при пищеварительных процессах перевариваются до различных аминокислот. Они хорошо растворимы в воде, поэтому поступают через кровь ко всем клеткам и тканям организма.

Частично они расходуются на синтез специфичных для каждого организма белков, синтез гормонов, ферментов, иных биологически значимых веществ. Оставшиеся аминокислоты являются энергетическим материалом.

Функции

Выделяют следующие функции белковых молекул:

• каталитические (ферменты ускоряют протекание гидролиза);
• регуляторные (гормоны);
• защитные (тромбин, антитела);
• транспортные (церулоплазмин, гемоглобин).

Особое место занимает обмен белков. Значение обмена белков в организме нельзя описать одним предложением. Они являются основными компонентами корма животных, пищи человека. Обмен веществ основывается именно на непрерывно протекающих процессах их превращений, зависит от аминокислот, входящих в их состав.

Значимость витаминов

Рассуждая над тем, каково значение для организма белков, жиров, углеводов, поговорим о группе соединений, называемой витаминами.

Каждый из них обладает определенной функцией, незаменим для живого организма.

Витамин Е защищает клетки от негативного воздействия свободных радикалов. Он замедляет процессы старения, улучшает внешний вид ногтей, волос, кожи. Это соединение является средством профилактики тромбов в кровеносных сосудах.

Витамин А контролирует рост у детей и подростков, он оптимизирует обменные процессы во взрослом организме, поддерживает нормальное состояние слизистых оболочек.

Витамин В 12 воздействует на пищеварительные процессы, принимает участие в обмене веществ. Он существенно уменьшает риск появления анемии, способствует формированию выносливости, отвечает за тонус организма, систематизирует мозговые процессы.

Витамин Д - средство профилактики рахита у детей. Он улучшает усвоение кальция, положительно влияет на состояние крови, стимулирует сердечную деятельность, улучшает работу щитовидной железы, повышает иммунитет.

Витамин В6 оптимизирует процесс выработки аминокислот, усвоения белков. Это вещество стимулирует выработку гемоглобина и эритроцитов.

В1 стимулирует обменные процессы в живом организме. Этот витамин укрепляет нервную систему, оптимизирует деятельность сердечно-сосудистой системы.

РР регулирует деятельность желудочно-кишечного тракта, печени, поджелудочной железы. Именно он контролирует выработку желудочного сока.

Витамин Н обеспечивает нормальный уровень полезной микрофлоры в кишечнике, он позитивно воздействует на состояние ногтей, волос, кожных покровов.

Аскорбиновая кислота - неотъемлемый элемент синтеза ферментов. Она поддерживает эластичность хрящевой и соединительной тканей, способствует усвоению железа организмом.

Витамин К отвечает за развитие костной ткани, свертываемость крови. Нехватка какого-либо из этих веществ негативно отражается на жизнедеятельности организма, приводит к ослаблению иммунитета, снижению работоспособности человека.

Липиды

Продолжим разговор о том, каково значение для организма белков, жиров, углеводов, витаминов. Самой «ненавистной» частью, по мнению представительниц женского пола, считаются жиры. Но без этих органических соединений организм не сможет полноценно функционировать, человек превратится в иссохший скелет, лишенный сил.

Липиды представляют собой соединения, которые состоят из жирных кислот и глицерина (многоатомного спирта). Они являются источником энергии, сопровождают процесс усвоения витаминов Е, Д, А.

Именно с этими органическими соединениями человек получает жирные незаменимые кислоты: линоленовую, линолевую, арахидоновую.

Без жиров невозможна передача нервных импульсов, так как они входят в состав клеточных мембран, оказывают влияние на их проницаемость.

Например, больше половины мозга составляют жиры, поступающие в организм с продуктами питания.

Ученые пришли к выводу, что для полноценной деятельности взрослому человеку необходимо 3,5-4 литра жира. Среди его основных функций отметим:

• контроль температуры тела;
• аккумулирование питательных веществ и энергии;
• защита от механических повреждений;
• фильтрация веществ, попадающих в организм;
• выработка гормонов, отвечающих за нормальную жизнедеятельность организма.

Кроме того, жиры помогают поддерживать внешнюю красоту, придают коже упругость, естественный блеск.

Принято подразделять их по происхождению на животные и растительные виды. К первой группе относят: сало, колбасные изделия, жирное мясо. Они при окислении частично превращаются в энергию, остальные накапливаются под кожей. При избытке таких кислот появляется значительное количество холестерина, развивается атеросклероз. Организм усваивает их медленно.

Растительные жиры обладают значительных количеством ненасыщенных органических кислот, которые быстро расщепляются в организме. Например, жирные кислоты Омега 3, Омега 6 нужны человеку для полноценного функционирования сердечно-сосудистой системы, предотвращения выработки холестерина.

Значение жиров для организма сравнимо с белками и углеводами. Ежедневно взрослый человек должен употреблять не менее 100 граммов жиров.

Заключение

При правильном составлении рациона можно рассчитывать на снабжение организма всеми необходимыми компонентами, не волнуясь за набор лишнего веса.

В настоящее время многие люди стараются следить за состоянием своего здоровья: физическими нагрузками, питанием, состоянием кожи. Для того чтобы быть успешным, обеспеченным, востребованным человеком, важно контролировать количество витаминов, белков, жиров, углеводов, употребляемых организмом. Все эти органические соединения выполняют важные функции, поэтому нельзя заменять одни другими.

Белок (протеин) является основным строительным материалом для организма человека, поскольку именно из белков построены клетки. Это органическое соединение, в состав которого входит 22 аминокислоты, также являющиеся необходимыми для строительства клеток. Белки участвуют во многих биологических процессах и выполняют множество разнообразных функций. К чему же приводит недостаток белка в организме?

В организме человека запасы белка практически отсутствуют, а синтезирование новых белков возможно только из аминокислот, которые поступают с пищей. Потребляемый человеком с пищей белок, попадая в организм, в процессе пищеварения расщепляется до аминокислот, которые затем легко всасываются в кровь и усваиваются организмом. Из аминокислот клетки синтезируют белок, который отличается от потребленного белка и характерен только для человеческого организма. Аминокислоты, синтезируемые в нашем организме, считаются заменимыми, а из которых построены белки нашего организма – незаменимые. Они не синтезируются в нашем организме и должны поступать с пищей. Можно сказать, что заменимые аминокислоты важнее для клетки, чем незаменимые. Пищевые потребности в тех или иных соединениях говорят о том, что зависимость от внешнего источника аминокислот может оказаться более благоприятной для выживания организма, чем самостоятельное синтезирование организмом этих соединений.

Белки принято подразделять на растительные и животные группы. К белку животного происхождения можно отнести белок куриного яйца и белок молочной сыворотки. Куриный белок легко усваивается, является эталоном, поскольку на 100 % состоит из альбумина и желтка. Относительно куриного белка оцениваются и остальные белки. К белкам растительного происхождения можно отнести сою. Поскольку синтезирование нового белка в организме человека идет постоянно, то необходимо обеспечить постоянное поступление белка в организм в нужном количестве.

Проблемы, возникающие при недостатке белка.
Недостаток в организме белка вызван недополучением его необходимого количества или количества аминокислот, необходимых для синтезирования белка. Как правило, недостаток протеинов является регулярным явлением у строгих вегетарианцев, у людей с большими физическими нагрузками по причине несбалансированности питания. Дефицит белка в организме имеет негативные последствия практически для всего организма. Недостаточное поступление в организм белка с пищей приводит к замедлению роста и развития детей, у взрослых - к нарушениям деятельности желез внутренней секреции, к изменениям в печени, изменениям гормонального фона, нарушениям выработки ферментов, вследствие чего, ухудшению усвоения питательных веществ, многих микроэлементов, полезных жиров, витаминов. Кроме того, дефицит белка способствует ухудшению памяти, снижению работоспособности, ослаблению иммунитета из-за снижения уровня образования антител, а также сопровождается авитаминозом. Недостаточное потребление белка приводит к ослаблению сердечной и дыхательной системы, потере мышечной массы.

Суточная потребность женского организма в белке должна исходить из расчета 1,3 г, умноженное на килограмм веса. Для мужчин этот коэффициент увеличивается до 1,5 г. При занятиях тренировками или какими-либо физическими нагрузками, то потребление белков необходимо увеличивать до 2,5 г умноженное на килограмм. Лучше, если потребляемый белок будет легкоусваиваемым, то есть в виде молочных, соевых белков или специально приготовленных аминокислотных смесей.

Избыток белка в организме.
Помимо недостатка белковой пищи может быть и её избыток, который также нежелателен для организма. При незначительном превышении белка в рационе питания по сравнению с нормой вреда никакого не будет, а вот превышение его потребления в 1,7 г на килограмм веса при отсутствии при этом сильных физических нагрузок приводит к негативным последствиям. Избыточный белок печень превращает в глюкозу и азотистые соединения (мочевина), которые должны выводить из организма почки. Кроме того, важное значение в данный момент приобретает соблюдение питьевого режима. Избыток белков провоцирует кислую реакцию организма, что приводит к потере кальция. Помимо этого, мясная продукция, в которой содержится огромное количество белков, содержит пурины, некоторые из которых в процессе обмена откладываются в суставах, что может вызвать развитие подагры. Случаи избытка белка в организме достаточно редки. Как правило, в нашем рационе его не хватает. Избыток белка перегружает пищеварительную систему, способствует ухудшению аппетита, повышенной возбудимости центральной нервной системы, а также желез внутренней секреции. Кроме того, накапливаются жировые отложения в печени, страдает сердечнососудистая система, печень и почки, нарушается витаминный обмен.

Оценить достаточное или избыточное количество белка в рационе можно по азотистому балансу.
В организме человека систематически осуществляется синтез новых белков и удаление конечных продуктов белкового обмена из него. Азот входит в состав белков, при их распаде азот выходит из их состава, удаляясь с мочой. Для оптимального функционирования организма необходимо постоянное восполнение удаляемого азота. Азотистый или протеиновый баланс – это когда количество азота, восполняемого с пищей, соответствует количеству удаляемого из организма.

Чтобы избежать нарушения белкового обмена необходимо соблюдать следующие рекомендации:

• Запрещается употребление полуфабрикатов и мясных продуктов длительного хранения (колбаса, сосиски, ветчина, сардельки). Поскольку в полуфабрикатах и готовых «мясных» изделиях мало полноценного белка, то, люди, часто употребляющие данные продукты чаще всего испытывают белковое голодание.
• Жирные сорта мяса и рыбы употреблять в редких случаях, поскольку в них содержится большой процент жира, который мешает усвоению белка.
• Больше есть мясо птицы, яйца, нежирную говядину. Растительные белки, содержащиеся в горохе, фасоли, орехах, гречке должны регулярно входить в состав ежедневного рациона.
• Мясо лучше всего готовить на гриле или в виде шашлыка, поскольку при таком способе приготовления удаляется лишний жир, что не перегружает желудочно-кишечный тракт.
• Не соединять мясо и рыбу с кашами, картофелем и хлебом, лучшим добавлением будет овощной салат.
• Белковую пищу необходимо употреблять вечером до 18.00 часов.
• Белковыми продуктами высокого качества являются молоко, яйца и мясо.
• Предпочтительные белковые продукты: яичный белок, обезжиренный творог, нежирные сорта сыра, нежирная свежая рыба и морепродукты, молодая баранина, нежирная телятина, куры, индейка, (мясо без кожицы), соевое молоко, соевое мясо.
• Основное правило, которым необходимо руководствоваться при выборе белковой пищи, гласит: выбирать продукты необходимо с низким содержанием жира и с высоким белка.

Однако большинство распространенных низкокалорийных диет (овощные, фруктовые) ограничивают потребление белка. Такие диеты не рекомендуются проводить часто, поскольку возникает белковое голодание, что приводит к негативным последствиям в целом.

На низкокалорийных диетах проявляется замедление обменных процессов из-за уменьшения калорийности рациона. При этом происходит потеря мышечной массы. Достаточное количество белка в низкокалорийных диетах при снижении веса ускоряет обмена веществ, а в сочетании с физическими нагрузками способствует увеличению мышечной массы, что облегчает поддержание веса после перехода к обычному режиму питания.

При недостатке белка в организме физические нагрузки не принесут никакой пользы, а только навредят здоровью. Даже если килограммы уйдут, это ненадолго. Вернуться они уже с «прибавлением». Поэтому ни в коем случае не совмещайте несбалансированные низкокалорийные диеты и интенсивные физические нагрузки.

Белки – высокомолекулярные природные вещества, состоящие из цепочки , которые связаны пептидной связью. Важнейшей функцией данных соединений является регуляция химических реакций в организме (ферментативная роль). Помимо этого, они выполняют защитную, гормональную, структурную, питательную, энергетическую деятельность.

По строению белки подразделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Количество аминокислотных остатков в молекулах различно: миоглобина – 140, инсулина – 51, что объясняет высокую молекулярную массу соединения (Mr), которая варьируется в диапазоне от 10 000 до 3 000 000 дальтон.

17 % от общего веса человека составляют белки: 10% приходится на кожу, 20% – на хрящи, кости, 50 % – на мышцы. Несмотря на то, что роль протеинов и протеидов на сегодня досконально не изучена, функционирование нервной системы, способность к росту, размножению организма, протекание обменных процессов на клеточном уровне напрямую связано с деятельностью аминокислот.

История открытия

Процесс изучения белков берет свое начало в XVIII веке, когда группа ученых во главе с французским химиком Антуаном Франсуа де Фуркруа исследовали альбумин, фибрин, глютен. В результате данных работ протеины были обобщены и выделены в отдельный класс.

В 1836 году впервые Мулдером предложена новая модель химического строения белка, основанная на теории радикалов. Она оставалась общепризнанной до 1850 годов. Современное название белка – протеины, соединение получило в 1838 году. А к концу XIX века немецкий ученый А. Коссель сделал сенсационное открытие: он пришел к заключению, что основными структурными элементами «строительных компонентов» выступают аминокислоты. Данную теорию в начале XX века экспериментально доказал немецкий химик Эмиль Фишер.

В 1926 году американский ученый Джеймс Самнер в ходе исследований обнаружил, что вырабатываемый в организме фермент уреаза относится к белкам. Это открытие сделало переворот в мире науки и привело к осознанию, насколько важную роль играют протеины для жизни человека. В 1949 году английский биохимик Фред Сенгер экспериментально вывел аминокислотную последовательность гормона инсулина, чем подтвердил правильность мышления, что белки представляют собой линейные полимеры аминокислот.

В 1960 годах впервые на основании дифракции рентгеновских лучей получены пространственные структуры протеинов на атомарном уровне. При этом, изучение данного высокомолекулярного органического соединения продолжается по сей день.

Основные структурные единицы белков – аминокислоты, состоящие из аминогрупп (NH2) и карбоксильных остатков (СООН). В ряде случаев, «азотводородные» радикалы, связаны с ионами углерода, от числа и расположения которых зависят специфические характеристики пептидных веществ. При этом, позиция углерода по отношению к аминогруппе подчеркивается в названии специальной «приставкой»: альфа-, бета-, гамма.

Для белков структурными единицами выступают альфа – аминокислоты, поскольку только они, при удлинении полипептидной цепи, придают протеиновым фрагментам дополнительную устойчивость и прочность. Соединения данного вида встречаются в природе в виде двух форм: L и D (кроме ). При этом, элементы первого типа входят в состав протеинов живых организмов, вырабатываемых животными и растениями, а вторые – в структуры пептидов, образующихся путём нерибосомного синтеза в грибах и бактериях.

«Стройматериал» для белков связывается между собой полипептидной связью, которая образуется путём соединения одной аминокислоты с карбоксилом другой аминокислоты. Короткие структуры принято называть пептидами или олигопептидами (молекулярный вес 3 400 – 10 000 дальтон), а длинные, состоящие более чем из 50 аминокислот, полипептидами. Чаще всего в состав белковых цепей входит 100 – 400 аминокислотных остатков, а иногда и 1000 – 1500. Протеины, за счёт внутримолекулярных взаимодействий, образуют специфические пространственные структуры. Их называют «конформациями белков».

Различают четыре уровня организации протеинов:

1. Первичная – линейная последовательность аминокислотных остатков, соединённых между собой прочной полипептидной связью.
2. Вторичная – упорядоченная организация белковых фрагментов в пространстве в спиральную или складчатую конформацию.
3. Третичная – способ пространственной укладки спиральной полипептидной цепи, путём свёртывания вторичной структуры в клубок.
4. Четвертичная – сборный белок (олигомер), который образуется при взаимодействии нескольких полипептидных цепей третичной структуры.

По форме строения белки разделяют на 3 группы:

• фибриллярные;
• глобулярные;
• мембранные.

Первый тип протеинов – нитевидные молекулы с поперечными связями, формирующие продолжительные волокна или слоистые структуры. Учитывая, что фибриллярные белки характеризуются высокой механической прочностью, они выполняют в организме защитные и структурные функции. Типичные представители данных протеинов – кератины волос и коллагены тканей.

Глобулярные белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, свёрнутых в компактную структуру эллипсоидной формы. К данному типу протеинов относят ферменты, транспортные компоненты крови, белки тканей.

Мембранные соединения – полипептидные структуры, которые встроены в оболочку клеточных органелл. Данные вещества выполняют функцию рецепторов, пропуская через поверхность необходимые молекулы и специфичные сигналы.

На сегодняшний день, насчитывается огромное разнообразие белковых структур, определяемое числом входящих в них аминокислотных остатков, пространственной структурой и последовательностью их расположения.

Однако, для нормальной жизнедеятельности организма требуется всего 20 альфа – аминокислот L – ряда, 8 из которых не синтезируются человеческим организмом.

Физические и химические свойства

Пространственная структура и аминокислотный состав каждого белка определяют его характерные физико-химические свойства.

Белки – твёрдые вещества, при взаимодействии с водой образуют коллоидные растворы. В водных эмульсиях протеины присутствуют в виде заряженных частиц, поскольку в состав входят полярные и ионные группировки (–NH2, –SH, –COOH, –OH). При этом, заряд белковой молекулы зависит от соотношения карбоксильных (–СООН), аминных (NH) остатков и рН среды. Интересно, что в структуре протеинов животного происхождения больше дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и ), что определяет их отрицательный «потенциал» в водных растворах.

Некоторые вещества содержат значительное количество диаминокислот (гистидина, лизина, аргинина), ввиду чего они ведут себя в жидкостях как белки-катионы. В водных растворах вещество устойчиво за счет взаимного отталкивания частиц с одноимёнными зарядами. Однако изменение рН среды влечёт за собой количественную модификацию ионизированных групп в протеине.

В кислой среде распад карбоксильных групп подавляется, что ведёт к снижению отрицательного потенциала белковой частицы. В щелочи, наоборот, замедляется ионизация аминных остатков, вследствие чего положительный заряд протеина уменьшается. При определённом показателе рН, так называемом изоэлектрической точке, щелочная диссоциация эквивалентна кислотной, вследствие чего белковые частицы агрегируют и выпадают в осадок. У большинства пептидов данная величина находится в слабокислой среде. Однако встречаются структуры с резким преобладанием щелочных свойств.

В изоэлектирческой точке белки неустойчивы в растворах, и как следствие, легко свёртываются при нагревании. При добавлении кислоты или щёлочи к протеину, выпавшему в осадок, происходит перезарядка молекул, после чего соединение вновь растворяется. Однако, белки сохраняют характерные свойства только при определённых параметрах рН среды. Если каким–то образом разрушить связи, которые удерживают пространственную структуру протеина, то упорядоченная конформация вещества деформируется, вследствие чего молекула принимает форму случайного хаотичного клубка. Данное явление называют денатурацией.

К изменению свойств белка ведет воздействие химических и физических факторов: высокой температуры, облучения ультрафиолетом, энергичным встряхиванием, соединением с протеиновыми «осадителями». В результате денатурации компонент теряет биологическую активность.

Протеины дают цветное окрашивание в ходе реакций гидролиза. При соединении пептидного раствора с сульфатом меди и щёлочью появляется сиреневый окрас (биуретовая реакция), при нагревании белков в азотной кислоте – жёлтый оттенок (ксантопротеиновая реакция), при взаимодействии с азотнокислым раствором ртути – малиновый цвет (реакция Милона). Данные исследования используют для обнаружения протеиновых структур различного типа.

Виды белков по возможности синтеза в организме

Значение аминокислот для организма человека нельзя недооценивать. Они выполняют роль нейромедиаторов, нужны для правильной работы головного мозга, снабжают энергией мышцы, контролируют адекватность выполнения своих функций витаминами и минералами.

Главным образом значение соединения заключается в обеспечении нормального развития и функционирования организма. Аминокислоты вырабатывают ферменты, гормоны, гемоглобин, антитела. Синтез белков в живых организмах идет постоянно.

Однако данный процесс приостанавливается, если в клетках отсутствует хоты бы одна незаменимая аминокислота. Нарушение образования протеинов приводит к расстройствам пищеварения, замедлению роста, психо-эмоциональной неустойчивости.

Большая часть аминокислот синтезируется в организме человека в печени. Однако существуют такие соединения, которые должны в обязательном порядке ежедневно поступать с продуктами питания.

Этим обусловлено распределение аминокислот на следующие категории:

• незаменимые;
• полузаменимые;
• заменимые.

Каждая группа веществ обладает специфическими функциями. Рассмотрим их подробно.

Органические соединения данной группы, внутренние органы человека не в состоянии производить самостоятельно, однако они необходимы для поддержания жизнедеятельности организма.

Поэтому такие аминокислоты приобрели название «незаменимые» и должны регулярно поступать извне с пищей. Синтез белка без данного строительного материала невозможен. Как следствие, нехватка хотя бы одного соединения приводит к нарушению обмена веществ, уменьшению мышечной массы, веса тела и остановке продуцирования протеина.

Самые значимые аминокислоты для человеческого организма, в частности для спортсменов и их значение.

1. . Это структурный компонент белка с разветвленными цепями (ВСАА).Является источником энергии, участвует в обменных реакциях азота, восстанавливает поврежденные ткани, регулирует уровень гликемии. Валин необходим для протекания метаболизма в мускулах, нормальной умственной деятельности. Используется в медицинской практике в сочетании с лейцином, изолейцином для лечения головного мозга, печени, пострадавших в результате лекарственной, алкогольной или наркотической интоксикации организма.
2. Лейцин и изолейцин. Снижают уровень глюкозы в крови, защищают мышечные ткани, сжигают жир, служат катализаторами для синтеза гормона роста, восстанавливают кожу, кости.Лейцин, как и валин, участвует в процессах энергообеспечения, что особенно важно для поддержания выносливости организма во время изнурительных тренировок. Помимо этого, изолейцин нужен для синтеза гемоглобина.
3. Треонин. Препятствует жировому перерождению печени, участвует в белковом, жировом обмене, синтезе коллагена, эластана, создании костной ткани (эмали). Аминокислота повышает иммунитет, восприимчивость организма к ОРВИ заболеваниям.Треонин находится в скелетной мускулатуре, центральной нервной системе, сердце, поддерживая их работу.
4. Метионин. Улучшает пищеварение, участвует в переработке жиров, защищает организм от вредного влияния радиации, снимает признаки токсикоза при беременности, используется для лечения ревматоидного артрита. Аминокислота участвует в выработке таурина, цистеина, глутатиона, которые обезвреживают и выводят из организма токсические вещества. Метионин помогает уменьшить уровень гистамина в клетках у людей, страдающих аллергией.
5. Триптофан. Стимулирует выброс гормона роста, улучшает сон, уменьшает вредное воздействие никотина, стабилизирует настроение, применяется для синтеза серотонина. Триптофан в человеческом организме способен превращаться в ниацин.
6. Лизин. Участвует в продуцировании альбуминов, ферментов, гормонов, антител, восстановлении тканей и формировании коллагена. Данная аминокислота входит в состав всех протеинов и необходима для понижения уровня триглицеридов в сыворотке крови, нормального формирования костей, полноценного усвоения кальция и утолщения структуры волос.Лизин оказывает противовирусное действие, подавляя развитие острых респираторных инфекций и герпеса. Он увеличивает мышечную силу, поддерживает обмен азота, улучшает краткосрочную память, эрекцию, женское либидо. Благодаря положительным свойствам, 2,6-диаминогексановая кислота охраняет здоровым сердце, предотвращает развитие атеросклероза, остеопороза, генитального герпеса.Лизин в комбинации с , пролином препятствуют образованию липопротеинов, которые вызывают закупорку артерий и ведут к сердечно-сосудистым патологиям.
7. Фенилаланин. Подавляет аппетит, уменьшает болевые ощущения, улучшает настроение, память. В человеческом организме фенилаланин способен трансформироваться в аминокислоту – тирозин, которая жизненно необходима для синтеза нейромедиаторов (допамина и норэпинефрина). Благодаря способности соединения проникать через гематоэнцефалический барьер, оно часто используется для устранения неврологических заболеваний. Помимо этого, аминокислота применяется для борьбы с белыми очагами депигментации на коже (витилиго), шизофренией, болезнью Паркинсона.

Недостаток незаменимых аминокислот в организме человека приводит к:

• задержке роста;
• нарушению биосинтеза цистеина, белков, работы почек, щитовидной железы, нервной системы;
• слабоумию;
• уменьшению массы тела;
• фенилкетонурии;
• снижению иммунитета и уровня гемоглобина в крови;
• расстройству координации движений.

При занятиях спортом, дефицит вышеописанных структурных единиц снижает спортивные результаты, увеличивая риск травмирования.

Пищевые источники незаменимых аминокислот

Таблица составлена на основании данных, взятых с сельскохозяйственной библиотеки США – USA National Nutrient Database.

Полузаменимые

Соединения, принадлежащие к данной категории способны вырабатываться организмом только при условии частичного их поступления с продуктами питания. При этом, каждая разновидность полузаменимых кислот выполняет особые функции, которые нельзя заменить.

Рассмотрим их виды.

1. . Это одна из самых важных аминокислот в организме человека. Она ускоряет заживление поврежденных тканей, снижает уровень холестерина и нужна для поддержания здоровья кожи, мышц, суставов, печени. Аргинин увеличивает продуцирование Т-лимфоцитов, укрепляющих иммунную систему, и служит барьером, препятствуя внедрению болезнетворных микроорганизмов. Помимо этого, соединение способствует дезинтоксикации печени, снижает кровяное давление, замедляет рост опухолей, противостоит образованию тромбов, повышает потенцию и усиливает кровенаполнение сосудов.Аминокислота участвует в азотистом обмене, синтезе креатина и показана людям, желающим сбросить вес и набрать мышечную массу. Интересно, что аргинин содержится в семенной жидкости, соединительной ткани кожного покрова и гемоглобине.Дефицит соединения в организме человека опасен развитием сахарного диабета, бесплодием у мужчин, задержкой полового созревания, гипертонией, иммунодефицитом.Естественные источники аргинина: шоколад, кокос, желатин, мясо, молочные продукты, грецкий орех, пшеница, овес, арахис, соя.
2. Гистидин. Входит в состав всех тканей человеческого организма, ферментов. Данная аминокислота участвует в обмене информацией между центральной нервной системой и периферическими отделами. Гистидин необходимый для нормального пищеварения, поскольку образование желудочного сока возможно только при участии данной структурной единицы. Помимо этого, вещество предупреждает возникновение аутоиммунных, аллергических реакций со стороны организма.Недостаток компонента вызывает ослабление слуха, повышает риск развития ревматоидного артрита.Гистидин содержится в зерновых (рисе, пшенице), молочных продуктах, мясе.
3. Тирозин. Содействует образованию нейромедиаторов, снижает болезненные ощущения предменструального периода, способствует нормальному функционированию всего организма, выступает природным антидепрессантом. Аминокислота снижает зависимость от наркотических, кофеиновых препаратов, помогает контролировать аппетит и служит исходным компонентом для продуцирования дофамина, тироксина, эпинефрина. При синтезе белка тирозин частично заменяет фенилаланин. Помимо этого, он нужен для синтеза гормонов щитовидной железы.Дефицит аминокислоты замедляет обменные процессы, снижает артериальное давление, повышает утомляемость.Тирозин содержится в семенах тыквы, миндале, овсянке, арахисе, рыбе, авокадо, соевых бобах.
4. Цистин. Находится в главном структурном белке волос, ногтевых пластин, коже -бета-кератине. Аминокислота наилучше всасывается в виде N-ацетил цистеина и используется при лечении кашля курильщика, септического шока, рака, бронхита. Цистин поддерживает третичную структуру пептидов, протеинов, а также выступает мощным антиоксидантом. Он связывает разрушительные свободные радикалы, токсичные металлы, защищает клетки организма от рентгеновских лучей и воздействия радиации. Аминокислота входит в состав соматостатина, инсулина, иммуноглобулина.Цистин можно получить со следующими продуктами питания: брокколи, луком, мясными изделиями, яйцами, чесноком, красным перцем.

Отличительная особенность полузаменимых аминоксилот – возможность их использования организмом для продуцирования протеинов вместо метионина, фенилаланина.

Заменимые

Органические соединения данного класса организм человека может производить самостоятельно, покрывая минимальные потребности внутренних органов и систем. Заменимые аминокислоты синтезируются из обменных продуктов и усваиваемого азота. Для восполнения суточной нормы, они должны ежедневно поступать в составе белков с пищей.

Рассмотрим какие вещества относятся к данной категории.

1. . Данная разновидность аминокислоты расходуется в качестве источника энергии, выводит токсины из печени, ускоряет превращение глюкозы. Она препятствует распаду мышечной ткани за счет протекания цикла аланина, представленного в следующем виде: глюкоза – пируват – аланин – пируват – глюкоза. Благодаря данным реакциям, строительный компонент белка увеличивает запасы энергии, продлевая жизнь клеток. Избыток азота в ходе цикла аланина удаляется из организма с мочой. Помимо этого, вещество стимулирует выработку антител, обеспечивает метаболизм кислот органики, сахаров и поднимает иммунную функцию.Источники аланина: молочные продукты, авокадо, мясо, птица, яйца, рыба.
2. Глицин. Участвует в построении мышц, производстве гормонов для иммунитета, повышает уровень креатина в организме, способствует превращению глюкозы в энергию. Глицин на 30 % входит в состав коллагена. Клеточный синтез невозможен без участия данного соединения.Фактически при повреждении тканей, без глицина человеческий организм не сможет заживлять раны.Источниками аминокислоты выступают: молоко, бобы, сыр, рыба, мясо.
3. Глютамин. После превращения органического соединения в глютаминовую кислоту, она проникает через гематоэнцефалический барьер и выступает топливом для работы головного мозга. Аминокислота удаляет токсины из печени, увеличивает уровень ГАМК, поддерживает мышцы в тонусе, улучшает концентрацию внимания и участвует в продуцировании лимфоцитов.Препараты L-глютамина, как правило, применяются в бодибилдинге для предупреждения разрушения мышечной ткани путем транспорта азота в органы, выведения токсичного аммиака и повышения запасов гликогена. Помимо этого, вещество используется для снятия симптомов хронической усталости, улучшения эмоционального фона, лечения ревматоидного артрита, язвы, алкоголизма, импотенции, склеродермии.Лидерами по содержанию глютамина являются петрушка и шпинат.
4. Карнитин. Связывает и выводит жирные кислоты из организма. Аминокислота усиливает действия , С, уменьшает избыточный вес, снижая нагрузку на сердце. В теле человека карнитин вырабатывается из глутамина и метионина в печени, почках. Он бывает следующих видов: D и L. Наибольшую ценность для организма представляет L-карнитин, который повышает для жирных кислот проницаемость клеточных мембран. Таким образом, аминокислота увеличивает утилизацию липидов, замедляет синтез молекул триглицеридов в подкожно-жировое депо.После приема карнитина усиливается окисление жиров в организме, запускается процесс потери жировой ткани, что сопровождается высвобождением энергии, запасаемой в виде АТФ. L-карнитин усиливает создание лецитина в печени, снижает уровень холестерина, препятствует появлению атеросклеротических бляшек. Несмотря на то, что данная аминокислота не относится к категории незаменимых соединений, регулярный прием вещества профилактирует развитие патологий сердца и позволяет достичь активного долголетия.Помните, уровень карнитина с возрастом падает, поэтому пожилым людям стоит в первую очередь дополнительно вводить биологически активную добавку в ежедневный рацион. Кроме того, большая часть вещества синтезируется из витаминов С, метионина, железа, лизина. Нехватка какого-либо из данных соединений вызывает дефицит L-карнитина в организме.Природные источники аминокислоты: птица, яичные желтки, тыква, кунжутные семечки, баранина, творог, сметана.
5. Аспаргин. Нужен для синтеза аммиака, правильной работы нервной системы. Аминокислота содержится в молочных продуктах, спарже, сыворотке, яйцах, рыбе, орехах, картофеле, мясе птицы.
6. Аспаргиновая кислота. Участвует в синтезе аргинина, лизина, изолейцина образовании универсального топлива для организма – аденозинтрифосфата (АТФ), обеспечивающего энергией внутриклеточные процессы. Аспаргиновая кислота стимулирует продукцию нейромедиаторов, повышает концентрацию никотинамидадениндинуклеотида (NADH), необходимого для поддержания работы нервной системы, головного мозга.Данная аминокислота в организме человека синтезируется самостоятельно, при этом увеличить ее концентрацию в клетках можно путем включения в рацион питания следующих продуктов: сахарного тростника, молока, говядины, мяса птицы.
7. Глютаминовая кислота. Представляет собой самый важный возбуждающий нейромедиатор спинного, головного мозга. Органическое соединение участвует в перемещении калия через гематоэнцефалический барьер в спинномозговую жидкость и играет основополагающую роль в метаболизме триглицеридов. Головной мозг способен использовать глутамат в качестве топлива.Потребность организма в дополнительном поступлении аминокислоты возрастает при эпилепсии, депрессивных состояниях, появлении ранней седины (до 30 лет), нарушениях работы нервной системы.Природные источники глютаминовой кислоты: грецкие орехи, помидоры, грибы, морепродукты, рыба, йогурт, сыр, сухофрукты.
8. Пролин. Стимулирует синтез коллагена, нужен для формирования хрящевой ткани, ускоряет процессы заживления.Источники пролина: яйца, молоко, мясо.Вегетарианцам рекомендуется принимать аминокислоту с пищевыми добавками.
9. Серин. Регулирует количество кортизола в мышечной ткани, создаёт антитела, иммуноглобулины, способствует абсорбции креатина, участвует в метаболизме жиров, синтезе серотонина. Серин поддерживает нормальную работу центральной нервной системы и головного мозга.Главные пищевые источники аминокислоты: цветная капуста, брокколи, орехи, яйца, молоко, соевые бобы, кумыс, говядина, пшеница, арахис, мясо птицы.

Таким образом, аминокислоты задействованы в протекании всех жизненно важных функций в организме человека. Перед приобретением пищевых добавок рекомендуется проконсультироваться со специалистом. Несмотря на то, что прием препаратов аминокислот хоть и считается безопасным, однако может обострить скрытые проблемы со здоровьем.

Сегодня различают следующие виды протеина: яичный, сывороточный, растительный, мясной, рыбный.

Рассмотрим описание каждого из них.

1. Яичный. Считается эталоном среди белков, все остальные протеины оцениваются относительно него, поскольку он имеет наивысшую усвояемость. В состав желтка входят овомукоид, овомуцин, лизоцин, альбумин, овоглобулин, коальбумин, авидин, а белковой составляющей – альбумин. в сыром виде не рекомендуется принимать людям с нарушениями пищеварительного тракта. Это связано с тем, что в них содержится ингибитор фермента трипсина, замедляющий переваривание пищи и белок авидин, присоединяющий жизненно важный витамин Н. Образуемое «на выходе» соединение не усваивается организмом и выводится наружу. Поэтому диетологи настаивают на употреблении яичного белка исключительно после термической обработки, которая высвобождает нутриент из биотин-авидинового комплекса и разрушает ингибитор трипсина.Достоинства данной разновидности протеина: имеет среднюю скорость абсорбции (9 грамм в час), высокие показатели аминокислотного состава, способствует снижению массы тела. К недостаткам белка куриных яиц относится их высокая стоимость.
2. Молочной сыворотки. Белки данной категории обладают наивысшей скоростью расщепления (10 – 12 грамм в час) среди цельных протеинов. После приема продуктов на основе молочной сыворотки, в течение первого часа уровень петидов и аминокислот в крови резко увеличивается. При этом, кислотообразующая функция желудка не меняется, что исключает вероятность образования газов и нарушения процесса пищеварения.Состав мышечной ткани человека по содержанию незаменимых аминокислот (валина, лейцина и изолейцина) наиболее близок к составу сывороточных белков.Данная разновидность протеина снижает уровень холестерина, повышает количество глутатиона, имеет низкую стоимость относительно других видов аминокислот. Главный недостаток сывороточного белка – быстрая всасываемость соединения, что делает целесообразным его прием до или сразу после тренировки.Основным источником протеина выступает сладкая молочная сыворотка, получаемая в процессе производства сычужных сыров.Различают концентрат, изолят, гидролизат сывороточного протеина, казеин. Первая из полученных форм не отличается высокой чистотой и содержит жиры, лактозу, которая стимулирует газообразование. Уровень протеина в ней составляет 35-70%.По данной причине концентрат сывороточного белка – самая дешевая форма строительного материала в кругах спортивного питания.Изолят – «почище» продукт, он содержит 95% протеиновых фракций. Однако недобросовестные производители иногда хитрят, предоставляя в качестве сывороточного белка смесь изолята, концентрата, гидролизат. Поэтому следует тщательно проверять состав добавки, в которой единственным компонентом должен выступать изолят.Гидролизат – самый дорогой вид сывороточного протеина, который готов к немедленному усвоению и быстро проникает в мышечную ткань.Казеин при попадании в желудок превращается в сгусток, который долго расщепляется (4 – 6 грамм в час). Благодаря данному свойству белок входит в состав смесей для детского питания, поскольку поступает в организм стабильно и равномерно, в то время как интенсивный поток аминокислот ведет к отклонениям в развитии малыша.
3. Растительный. Несмотря на то, что протеины в таких продуктах неполноценны, в сочетании друг с другом они формируют полноценный белок (наилучшая комбинация – бобовые + зерновые). Яркими поставщиками строительного материала растительного происхождения являются соевые продукты, которые борются с остеопорозом, насыщают организм витаминами Е, В, фосфором, железом, калием, цинком.При потреблении соевый белок снижает уровень холестерина, решает проблемы, связанные с увеличением простаты, уменьшает риск развития злокачественных новообразований в груди. Он показан людям, страдающим непереносимостью молочных продуктов.Для производства добавок применяются соевый изолят (содержит 90% протеина), соевый концентрат (70%), соевая мука (50%). Скорость всасывания белка – 4 грамма в час.К недостаткам аминокислоты относятся: эстрогенная активность (за счет этого соединение не следует принимать мужчинам в больших дозах, поскольку это вызывает нарушения репродуктивной функции), наличие трипсина, замедляющего пищеварение.Растения, содержащие фитоэстрогены (нестероидные соединения сходные по структуре с женскими половыми гормонами): лен, солодка, хмель, красный клевер, люцерна, красный виноград.Растительных белок также находится в овощах и фруктах (капусте, гранатах, яблоках, моркови), злаковых и бобовых (рисе, люцерне, чечевице, семенах льна, овсе, пшенице, сое, ячмене), напитках (пиве, бурбоне).Часто в спортивном питании используется гороховый протеин. Это высокоочищенный изолят, содержащий наибольшее количество аминокислоты аргинина (8,7% на грамм белка), относительно сывороточного компонента, сои, казеина и яичного материала. Помимо этого, гороховый протеин богат на глутамин, лизин. Количество ВСАА в нем достигает 18%. Интересно, что рисовый протеин усиливает преимущества гипоаллергенного горохового белка, используется в питании сыроедов, атлетов, вегетарианцев.
4. Мясной. Количество протеина в нем достигает 85%, из которых 35% составляют незаменимые аминокислоты. Мясной белок характеризуется нулевым содержанием жира, имеет высокий уровень всасывания.
5. Рыбный. Данный комплекс рекомендуется к употреблению обычному человеку. При этом, использовать белок для покрытия суточной потребности спортсменам крайне нежелательно, поскольку изолят рыбного протеина в 3 раза дольше расщепляется до аминокислот, чем казеин.

Таким образом, для снижения веса, набора мышечной массы, при работе на рельеф рекомендуется применять комплексные протеины. Они обеспечивают пиковую концентрацию аминокислот сразу после употребления.

Тучным спортсменам, склонным к образованию жира стоит отдать предпочтение 50-80% медленному белку относительно быстрого. Их основной спектр действия направлен на продолжительное питание мускулатуры.

Всасывание казеина происходит медленнее сывороточного протеина. Благодаря этому концентрация аминокислот в крови повышается постепенно и удерживается в течение 7 часов на высоком уровне. В отличие от казеина, сывороточный белок намного быстрее всасывается в организме, что создает сильнейший выброс соединения на протяжении короткого периода времени (получаса). Поэтому его рекомендуется принимать для предотвращения катаболизма мышечных протеинов непосредственно до и сразу после тренировки.

Промежуточную позицию занимает яичный белок. Для насыщения крови сразу после физической нагрузки и поддержания высокой концентрации протеина после силовых упражнений его прием следует сочетать с сывороточным изолятом, аминокислотой скора. Данная смесь из трех белков нивелирует недостатки каждого компонента, совмещает все положительные качества.

Наиболее совместим с сывороточным протеином соевый.

Значение для человека

Роль, которую протеины выполняют в живых организмах настолько велика, что рассмотреть каждую функцию практически невозможно, однако мы коротко осветлим важнейшие из них.

1. Защитная (физическая, химическая, иммунная). Белки ограждают организм от пагубного влияния вирусов, токсинов, бактерий, микробов, запуская механизм синтеза антител. При взаимодействии защитных белков с чужеродными веществами происходит нейтрализация биологического действия вредоносных клеток. Помимо этого, протеины участвуют в процессе свертывания фибриногена в плазме крови, что способствует образованию сгустка и закупорке раны. Благодаря этому, в случае повреждения телесных покров белок защищает организм от кровопотерь.
2. Каталитическая, основывается на том, что все , так называемые биологические катализаторы, являются протеинами.
3. Транспортная. Главным «переносчиком» кислорода служит гемоглобин, белок крови. Помимо этого, другие виды аминокислот в процессе реакций образуют соединения с витаминами, гормонами, жирами, обеспечивая их транспорт к нуждающимся клеткам, внутренним органам, тканям.
4. Питательная. Так называемые резервные протеины (казеин, альбумин) – это источники питания для формирования и роста плода в утробе матери.
5. Гормональная. Большинство гормонов в организме человека (адреналин, норадреналин, тироксин, глюкагон, инсулин, кортикотропин, роста) являются белками.
6. Строительная. Кератин – основной структурный компонент волос, коллаген – соединительной ткани, эластин – стенок сосудов. Белки цитоскелета придают форму органоидам, клеткам. Большинство структурных протеинов – филаментозные.
7. Сокращающая. Актин и миозин (белки мускул) участвуют в расслаблении и сокращении мышечных тканей. Протеины регулируют трансляцию, сплайсинг, интенсивность транскрипции генов, а также процесс передвижения клетки по циклу. Моторные белки отвечают за движение организма, перемещение клеток на молекулярном уровне (ресничек, жгутиков, лейкоцитов), внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин).
8. Сигнальная. Данную функцию выполняют цитокины, факторы роста, белки-гормоны. Они передают сигналы между органами, организмами, клетками, тканям.
9. Рецепторная. Одна часть белкового рецептора принимает раздражающий сигнал, другая – реагирует и способствует конформационным изменениям. Так, соединения катализируют химическую реакцию, связывают внутриклеточные молекулы-посредники, служат ионными каналами.

Помимо вышеперечисленных функций, белки регулируют уровень pH внутренней среды, выступают резервным источником энергии, обеспечивают развитие, размножение организма, формируют способность к мышлению.

В комплексе с триглицеридами протеины участвуют в закладке клеточных мембран, с углеводами – в продуцировании секретов.

Синтез белков – сложный процесс, протекающий в рибонуклеопротеиновых частицах клетки (рибосомах). Протеины трансформируются из аминокислот и макромолекул «под контролем» информации, зашифрованной в генах (в ядре клетки). При этом, каждый белок состоит из ферментных остатков, которые определяются нуклеотидной последовательностью генома, кодирующего данный «стройматериал». Поскольку ДНК сосредоточено в ядре клетки, а синтез протеинов «идёт» в цитоплазме, информацию с кода биологической памяти на рибосомы передаёт специальный посредник, называемый и-РНК.

Биосинтез белка происходит в шесть этапов.

1. Передача информации с ДНК на и-РНК (транскрипция). В клетках прокариот «переписывание» генома начинается с опознания ферментом РНК-полимераза специфической последовательности нуклеотидов ДНК.
2. Активация аминокислот. Каждый «предшественник» белка, используя энергию АТФ, связывается ковалентными связями с молекулой транспортной РНК (т-РНК). При этом т-РНК состоит из последовательно соединённых нуклеотидов – антикодонов, которые определяют индивидуальный генетический код (триплет-кодон) активируемой аминокислоты.
3. Связывание белков с рибосомами (инициация). Молекула и-РНК, содержащая информацию о конкретном протеине, соединяется с малой частицей рибосомы и инициирующей аминокислотой, прикрепленной к соответствующей т-РНК. При этом транспортные макромолекулы взаимно соответствуют и-РНК триплету, который сигнализирует о начале протеиновой цепи.
4. Удлинение полипептидной цепи (элонгация). Наращивание белковых фрагментов происходит путём последовательного прибавления аминокислот к цепи, транспортируемых к рибосоме при помощи транспортных РНК. На данном этапе формируется окончательная структура протеина.
5. Остановка синтеза полипептидной цепи (терминация). О завершении построения белка сигнализирует специальный триплет и-РНК, после чего полипептид высвобождается из рибосомы.
6. Сворачивание и процессинг белка. Для принятия характерной структуры полипептид, самопроизвольно свёртывается, образуя свойственную ему пространственную конфигурацию. После синтеза на рибосоме, белок подвергается химической модификации (процессингу) со стороны ферментов, в частности, фосфорилированию, гидроксилированию, гликозилированию, тирозинированию.

Новообразованные протеины содержат на конце полипептидные «лидеры», которые выполняют функцию сигналов, направляющих вещества к «рабочему» месту.

Трансформацией белков управляют гены – операторы, которые в совокупности со структурными генами образуют ферментативную группу, называемую оперон. Эту систему контролируют гены-регуляторы при помощи специальной субстанции, которую они, при потребности, синтезируют. Взаимодействие этого вещества с «оператором» приводит к блокировке контролирующего гена, и как следствие, прекращению работы оперона. Сигналом к возобновлению работы системы служит реагирование субстанции с частицами-индукторами.

Суточная норма

Как видно, потребность организма в белках зависит от возраста, пола, физического состояния, нагрузки. Недостаточность протеина в продуктах приводит к нарушению деятельности внутренних органов.

Обмен в человеческом организме

Белковый метаболизм – совокупность процессов, отражающих «деятельность» протеинов внутри организма: переваривание, расщепление, усвоение в пищеварительном тракте, а также участие в синтезе новых веществ, требуемых для жизнеобеспечения. Учитывая, что протеиновый обмен регулирует, интегрирует и координирует большинство химических реакций, важно понимать основные этапы «белковых» трансформаций.

В метаболизме пептидов ключевую роль играет печень. Ели «фильтрующий» орган прекратит участвовать в данном процессе, то, через 7 дней, наступит летальный исход.

Последовательность протекания обменных процессов.

1. Дезаминирование аминокислот. Данный процесс необходим для преобразования излишка белковых структур в и углеводы. В ходе ферментативных реакций, аминокислоты модифицируются в соответствующие кетокислоты, образуя побочный продукт распада – аммиак. Дезанимирование 90% белковых структур происходит в печени, а в некоторых случаях в почках. Исключение составляют аминокислоты с разветвлённым радикалом (валин, лейцин, изолейцин), подвергающиеся метаболизму в мышцах скелета.
2. Образование мочевины. Аммиак, который выделился при дезаминировании аминокислот, токсичен для человеческого организма. Обезвреживание ядовитого вещества происходит в печени под воздействием ферментов, превращающих его в мочевую кислоту. После этого, мочевина поступает в почки, откуда выводится вместе с мочой. Остаток молекулы, не содержащий азота, модифицируется в глюкозу, которая при распаде освобождает энергию.
3. Взаимопревращения между заменимыми видами аминокислот. В результате биохимических реакций в печени (восстановительного аминирования, трансаминирования кетокислот, аминокислотных преобразований) происходит образование заменимых и условно-незаменимых белковых структур, которые компенсируют их нехватку в пищевом рационе.
4. Синтез белков плазмы. Практически все белки крови, за исключением глобулинов, образуются в печени. Наиболее важные из них, в количественном отношении, – альбумины и факторы свёртывания крови
   Процесс переваривания белков в пищеварительном тракте происходит путём последовательного воздействия на них протеолитических ферментов для придания продуктам распада способности абсорбироваться в кровь через кишечную стенку.

Расщепление протеинов начинается в желудке под влиянием желудочного сока (рН 1,5 – 2), который содержит фермент пепсин, ускоряющий гидролиз пептидных связей между аминокислотами. После этого переваривание продолжается в верхних сегментах тонкого кишечника, двенадцатиперстной и тощей кишке, куда поступает панкреатический и кишечный сок (рН 7,2 – 8,2), содержащий неактивные предшественники энзимов (трипсиноген, прокарбоксипептидазу, химотрипсиноген, проэластазу). Причём слизистой оболочкой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза, который активирует данные протеазы. Протеолитические вещества содержатся и в клетках слизистой выстилки кишечника, ввиду чего гидролиз малых пептидов происходит после окончательного всасывания.

В результате таких реакций, 95 – 97 % белков расщепляются до свободных аминокислот, которые абсорбируются в тонком кишечнике. При нехватке или низкой активности протеаз, неусвоенный белок поступает в толстый кишечник, где подвергается процессам гниения.

Белки – класс высокомолекулярных азотосодержащих соединений, функциональная и структурная «основа» жизнедеятельности человека. Учитывая, что протеины «отвечают» за построение клеток, тканей, органов, синтез гемоглобина, ферментов, пептидных гормонов, нормальное протекание обменных реакций, их недостаток в пищевом рационе приводит к нарушению функционирования всех систем организма.

Симптомы белковой недостаточности:

• гипотония и дистрофия мышц;
• снижение трудоспособности;
• уменьшение толщины кожной складки, особенно над трёхглавой мышцей плеча;
• резкое похудение;
• психическая и физическая утомляемость;
• отёки (скрытые, а затем явные);
• зябкость;
• потеря тургора кожи, вследствие чего она становится сухой, дряблой, вялой, морщинистой;
• ухудшение функционального состояния волос (выпадение, истончение, сухость);
• снижение аппетита;
• плохое заживление ран;
• постоянное ощущение голода или жажды;
• нарушение когнитивных функций (памяти, внимания);
• отсутствие прибавки в весе (у детей).

Помните, признаки легкой формы белковой недостаточности продолжительное время могут отсутствовать или быть скрытыми.

Однако любая фаза протеинового дефицита сопровождается ослаблением клеточного иммунитета и повышением восприимчивости к инфекциям.

Вследствие этого пациенты чаще болеют респираторными заболеваниями, пневмониями, гастроэнтеритами, патологиями мочеполовых органов. При продолжительной нехватке азотистых соединений развивается тяжёлая форма белково-энергетической недостаточности, сопровождающаяся снижением объёма миокарда, атрофией подкожной клетчатки, западением межреберий.

Последствия тяжёлой формы дефицита белка:

• замедление пульса;
• ухудшение усвоения белка и других веществ, вследствие неадекватного синтеза ферментов;
• уменьшение объёма сердца;
• анемия;
• нарушение имплантации яйцеклетки;
• задержка роста (у новорожденных);
• функциональные расстройства желёз внутренней секреции;
• гормональный сбой;
• иммунодефицитные состояния;
• обострение воспалительных процессов, вследствие нарушения синтеза защитных факторов (интерферона и лизоцима);
• снижение интенсивности дыхания.

Нехватка протеина в пищевом рационе особенно неблагоприятно влияет на детский организм: замедляется рост, нарушается образование костной ткани, задерживается умственное развитие.

Различают две формы белковой нехватки у детей:

1. Маразм (сухая протеиновая недостаточность). Данное заболевание характеризуется выраженной атрофией мышц и подкожной клетчатки (ввиду утилизации белка), задержкой роста, снижением массы тела. При этом отёчность, явная или скрытая, в 95% случаев отсутствует.
2. Квашиоркор (изолированная белковая недостаточность). На начальной стадии у ребёнка наблюдается апатия, раздражительность, вялость. Затем отмечаются задержка роста, гипотония мышц, жировая дистрофия печени, уменьшение тургора тканей. Наряду с этим появляются отёки, маскирующие снижение массы тела, гиперпигментация кожного покрова, шелушение отдельных участков тела, истончение волос. Часто при синдроме квашиоркора возникают рвота, понос, анорексия, а в тяжёлых случаях – кома или сопора, которые нередко заканчиваются летальным исходом.

Наряду с этим, у детей и взрослых, могут развиваться смешанные формы протеинового дефицита.

Причины развития белковой нехватки

Возможными причинами развития белковой нехватки являются:

• качественный или количественный дисбаланс питания (диеты, голодание, обеднённое протеинами меню, скудный пищевой рацион);
• врождённые нарушения метаболизма аминокислот;
• повышенные потери протеина с мочой;
• продолжительная нехватка ;
• нарушение синтеза белка, вследствие хронических патологий печени;
• алкоголизм, наркомания;
• тяжёлые формы ожогов, кровотечений, инфекционных заболеваний;
• нарушения усвоения протеина в кишечнике.

Белково-энергетическая недостаточность бывает двух типов: первичная и вторичная. Первое расстройство обусловлено неадекватным поступлением полезных веществ в организм, а второе – следствием функциональных расстройств или приёма лекарственных препаратов, ингибирующих синтез ферментов.

При лёгкой и умеренной стадии белковой нехватки (первичной) важно устранить возможные причины развития патологии. Для этого увеличивают суточное потребление протеинов (соразмерно оптимальной массе тела), назначают приём поливитаминных комплексов. При отсутствии зубов или снижении аппетита, дополнительно используют жидкие питательные смеси для зондового или самостоятельного питания. Если «белковая нехватка» осложнена поносом, то больным предпочтительно давать йогуртовые составы. Ни в коем случае не рекомендуется употреблять молочные продукты, ввиду неспособности организма перерабатывать лактозу.

Тяжёлые формы вторичной недостаточности требуют лечения в стационарных условиях, поскольку для идентификации расстройства необходимо проведение лабораторного исследования. Для уточнения причины патологии измеряют уровень растворимого рецептора интерлейкина-2 в крови или С-реактивного белка. При этом, анализы на содержание альбумина плазмы, кожные антигены, общее число лимфоцитов и CD4+ Т-лимфоцитов помогут подтвердить анамнез и определить степень функциональной дисфункции.

Главные приоритеты лечения – соблюдение контролируемой диеты, коррекция водно-электролитного баланса, устранение инфекционных патологий, насыщение организма нутриентами. Учитывая, что вторичная нехватка белка, может препятствовать излечению от заболевания, которое спровоцировало ее развитие, в ряде случаев, назначают парентеральное или зондовое питание концентрированными смесями. При этом, витаминотерапию применяют в дозировках вдвое превышающих суточную потребность здорового человека.

Если у пациента наблюдается анорексия или причина дисфункции не выявлена, дополнительно используют препараты, повышающие аппетит. Для увеличения мышечной массы тела допустимо применение анаболических стероидов (под контролем врача). Восстановление баланса белка у взрослых наступает медленно, на протяжении 6 – 9 месяцев. У детей период полного выздоровления занимает 3 – 4 месяца.

Помните, для профилактики белковой недостаточности важно ежедневно включать в пищевой рацион протеиновые продукты растительного, животного происхождения.

Передозировка

Поступление пищи, богатой протеином в избыточном количестве оказывает негативное влияние на здоровье человека. Помните, передозировка белка в рационе питания не менее опасна недостатка!

Характерные симптомы излишка протеинов в организме:

• обострение проблем с почками, печенью;
• ухудшение аппетита, дыхания;
• повышенная нервная возбудимость;
• обильные менструальные выделения (у женщин);
• сложность сбрасывания избыточного веса;
• проблемы с сердечно-сосудистой системой;
• усиление процессов гниения в кишечнике.

Определить нарушение протеинового обмена можно при помощи азотистого равновесия. Если количество получаемого и выводимого азота – одинаковое значение, считается что человек имеет положительный баланс. Отрицательное равновесие свидетельствует о недостаточном поступлении или плохом усвоении белка, что приводит к сжиганию собственного протеина организма. Данное явление лежит в основе развития истощения.

Незначительное превышение белка в рационе, требуемое для поддержания нормального азотистого баланса не предоставляет вреда для здоровья человека. В данном случае избыток аминокислот используется в качестве источника энергии. Однако, при отсутствии физических нагрузок, для большинства людей, потребление белка в количестве, превышающем 1,7 грамм на 1 килограмм веса, способствует превращению излишка протеина в азотистые соединения (мочевину), глюкозу, которые должны выводить почки. Избыточное количество строительного компонента способствует к формированию кислой реакции организма, увеличению потери кальция. Помимо этого, в состав животного белка часто входят пурины, которые могут откладываться в суставах, что является предвестием развития подагры.

Передозировка белка в организме человека – крайне редкое явление. Сегодня в обычном рационе полноценных протеинов (аминокислот) катастрофически не хватает.

Какие плюсы и минусы протеинов животного и растительного происхождения?

Главное достоинство животных источников белка заключается в том, что они содержат все необходимые для организма незаменимые аминокислоты, преимущественно в концентрированном виде. Минусы такого протеина – поступление избыточного количества строительного компонента, что в 2-3 раза превышает суточную норму. Помимо этого, изделия животного происхождения часто содержат вредные компоненты (гормоны, антибиотики, жиры, ), которые вызывают отравление организма продуктами распада, вымывают «кальций» из костей, создают лишнюю нагрузку на печень.

Растительные белки хорошо усваиваются организмом. Они не содержат вредные компоненты, которые идут « в нагрузку» с животными протеинами. Однако, растительные белки не избавлены от недостатков. Большинство продуктов (кроме сои) сочетаются с жирами (в семенах), содержат неполный набор незаменимых аминокислот.

Какой белок наилучше усваивается в человеческом организме?

1. Яичный, степень всасывания достигает 95 – 100%.
2. Молочный, сырный – 85 – 95%.
3. Мясной, рыбный – 80 – 92%.
4. Соевый – 60 – 80%.
5. Зерновой – 50 – 80%.
6. Бобовый – 40 – 60%.

Данная разбежность объясняется тем, что органы ЖКТ не вырабатывают ферменты, необходимые для расщепления всех видов белка.

1. Покрывать суточную потребность организма в органическом соединении.
2. Следить за тем, чтобы с продуктами питания поступали разные комбинации белка.
3. Не злоупотреблять приемом избыточного количества протеина в течение длительного периода.
4. Не есть пищу, богатую белками на ночь.
5. Сочетать протеины растительного, животного происхождения. Это улучшит их усвоение.
6. Для спортсменов перед тренировкой для преодоления высоких нагрузок рекомендуется выпить насыщенный белком протеиновый коктейль. После занятий восполнить запасы питательных веществ поможет гейнер. Спортивная добавка поднимает уровень углеводов, аминокислот в организме, стимулируя быстрое восстановление мышечной ткани.
7. 50 % дневного рациона должны составлять животные белки.
8. Для выведения продуктов белкового обмена требуется гораздо больше воды, чем для расщепления и переработки других компонентов пищи. Во избежание обезвоживания организма в день нужно пить 2 литра негазированной жидкости. Для поддержания водно-солевого баланса, спортсменам рекомендуется употреблять 3 литра воды.

Сколько протеина может усвоиться за раз?

Среди сторонников частого питания бытует мнение, что за один прием пищи может усвоиться не больше 30 грамм белка. Считается, что больший объем нагружает пищеварительный тракт и он не способен справиться с перевариванием продукта. Однако это не более, чем миф.

Человеческий организм за один присест способен одолеть более 200 грамм протеина. При этом, доля белка пойдет на участие в анаболических процессах или СМП и будет запасена в качестве гликогена. Главное помнить, чем больше протеина поступит в организм, тем дольше он будет его переваривать, но усвоится весь.

Чрезмерное количество белков приводит к увеличению отложения жира в печени, повышенной возбудимости желез внутренней секреции и центральной нервной системы, усиливает процессы гниения, негативно сказывается на работе почек.